Z tego artykułu dowiesz się:
Jakie znaczenie pełnią enzymy trawienne w fizjologii układu pokarmowego i dlaczego są niezbędne do prawidłowego wykorzystania składników odżywczych.
Jak przebiega regulacja wydzielania enzymów trzustkowych, obejmująca mechanizmy neuronalne oraz działanie kluczowych hormonów – sekretyny i cholecystokininy.
Dlaczego pH decyduje o aktywności poszczególnych enzymów oraz jak zmienność środowiska w przewodzie pokarmowym wpływa na ich funkcjonowanie.
Jakie możliwości dają enzymy mikrobiologiczne oraz w jakich sytuacjach znajdują zastosowanie.
Co oznaczają jednostki enzymatyczne, jakie jednostki stosuje się dla lipaz, amylaz
i proteaz oraz dlaczego ważniejsze jest mierzenie aktywności niż masy.
Enzymy trawienne stanowią wyspecjalizowaną grupę białek katalitycznych, których funkcją jest hydroliza złożonych składników pokarmowych do cząsteczek możliwych do wchłonięcia w jelicie cienkim. Pomimo niewielkich rozmiarów są one fundamentalnym elementem procesu trawienia – bez ich udziału składniki odżywcze pozostałyby w formie niemożliwej do wykorzystania metabolicznie.
Makrocząsteczki występujące w żywności – polisacharydy, triacyloglicerole czy białka – są zbyt duże, aby mogły zostać przetransportowane przez nabłonek jelitowy. Dopiero ich rozkład do prostych cukrów, aminokwasów oraz kwasów tłuszczowych umożliwia absorpcję i dalsze wykorzystanie metaboliczne.
Enzymy trawienne działają z wysoką specyficznością substratową, co pozwala na precyzyjną kontrolę kolejnych etapów degradacji pokarmu. Każdy enzym rozpoznaje jedynie określony rodzaj wiązań chemicznych, a jego aktywność determinują warunki panujące w danym odcinku przewodu pokarmowego – przede wszystkim pH i obecność kofaktorów.
Produkcja enzymów trawiennych zachodzi w kilku odrębnych gruczołach i narządach:
ślinianki – amylaza ślinowa inicjuje hydrolizę skrobi,
żołądek – pepsynogen przekształcany do aktywnej pepsyny w środowisku kwaśnym, która jest odpowiedzialna za trawienie białek,
trzustka – zasadnicze źródło enzymów proteolitycznych, lipolitycznych i amylolitycznych,
enterocyty jelita cienkiego – enzymy rąbka szczoteczkowego odpowiedzialne za finalne etapy trawienia.
Trzustka pełni kluczową funkcję w trawieniu dzięki wydzielaniu bogatego w enzymy soku trzustkowego. Produkcja i sekrecja enzymów jest precyzyjnie kontrolowana przez zintegrowane sygnały nerwowe i hormonalne. Najistotniejsza jest faza jelitowa, to ona odpowiada za około 70% odpowiedzi trzustkowej. Kluczowe hormony tej fazy to:
Sekretyna
Wydzielana przez komórki S dwunastnicy.
Reaguje na kwaśną treść pokarmową, trafiającą do dwunastnicy.
Pobudza przewody trzustkowe do wydzielania soku bogatego w wodorowęglany, co neutralizuje pH z 2–3 do ok. 7,5–8,5 – niezbędnego do aktywności enzymów trzustkowych.
Cholecystokinina (CCK)
Produkowana przez komórki I w odpowiedzi na tłuszcze i peptydy.
Stymuluje komórki acynalne do wydzielania enzymów: lipazy, trypsynogenu, chymotrypsynogenu, amylazy i nukleaz.
Ułatwia również opróżnianie pęcherzyka żółciowego, co zwiększa biodostępność lipidów dla lipazy.
Łączne działanie sekretyny i CCK zapewnia optymalne warunki biochemiczne do trawienia
w dwunastnicy.
Enzymy węglowodanowe – amylazy i disacharydazy
Amylaza ślinowa i trzustkowa – hydroliza wiązań α-1,4-glikozydowych w skrobi.
Enzymy rąbka szczoteczkowego (maltaza, sacharaza, laktaza) – finalny etap rozkładu disacharydów.
Enzymy proteolityczne
Pepsyna – powstającą z nieaktywnego prekursora pepsynogenu tylko w silnie kwaśnym środowisku.
Trypsyna, chymotrypsyna, elastaza – główne proteazy trzustkowe, aktywowane sekwencyjnie przez trypsynę.
Peptydazy jelitowe – rozkład peptydów do wolnych aminokwasów.
Enzymy lipolityczne
Lipaza trzustkowa – hydroliza triacylogliceroli.
Jej aktywność wymaga obecności soli żółciowych i odpowiedniego pH.
Środowisko przewodu pokarmowego cechuje duża zmienność – od silnie kwaśnego pH żołądka (1,5–2,5) po zasadowe pH jelita cienkiego (7,5–8,5). Enzymy trawienne ulegają dezaktywacji poza swoim optymalnym zakresem pH, co warunkuje ich lokalną aktywność. Ma to szczególnie istotne znaczenie w sytuacjach, kiedy pH jest modyfikowane np. lekami.
Przykłady:
pepsyna – aktywna wyłącznie w kwaśnym środowisku,
trypsyna i lipaza – wymagają warunków zasadowych,
amylaza ślinowa – inaktywowana w żołądku.
Enzymy produkowane przez mikroorganizmy charakteryzują się znacznie większą stabilnością oraz możliwością działania w szerokim zakresie pH oraz temperatur, co czyni je użytecznymi technologicznie i farmaceutycznie. Jest to także alternatywa dla osób, które są na dietach eliminacyjnych np. wegańskiej czy wegetariańskiej lub kiedy ich pH środowiska przewodu pokarmowego jest zmienione.
Za pomocą technologii mikrobiologicznej możemy uzyskać:
amylazy
proteazy
lipazy
Warto wspomnieć, że są znane także enzymy roślinne (np. bromelaina, papaina). Mają one jedynie właściwości proteolityczne i bywają stosowane jako uzupełnienie diety lub w przemyśle kosmetycznym. Charakteryzują się jednak niższą aktywnością enzymatyczną.
W praktyce nie możemy wpływać bezpośrednio na pobudzenie trzustki do wydzielania soku enzymatycznego, jak to ma miejsce w stymulacji wytwarzania soku żołądkowego np. przez substancje aromatyczne albo gorzkie. Jednak w prawidłowym procesie wydzielania enzymów trzustkowych znaczenie mają:
właściwe nawodnienie,
dieta bogata w produkty naturalnie wspierające trawienie,
unikanie przeciążania układu pokarmowego,
suplementacja enzymów trawiennych u pacjentów jako uzupełnienie diety
Aktywność enzymatyczna w preparatach określana jest na podstawie ilości substratu rozłożonego przez enzym w ściśle zdefiniowanych warunkach (pH, temperatura, czas inkubacji, rodzaj substratu). Dla poszczególnych klas enzymów stosuje się różne jednostki aktywności, co odzwierciedla specyficzne metody ich oznaczania.
Lipazy trzustkowe najczęściej podaje się w jednostkach FCC (Food Chemicals Codex) –
1 jednostka FCC odpowiada ilości enzymu katalizującej uwolnienie jednego mikromola kwasów tłuszczowych na minutę w warunkach testu. W preparatach enzymatycznych dawka lipazy wyrażana jest zazwyczaj w tysiącach jednostek FCC (np. 10 000 U lipazy), co pozwala na standaryzację produktów.
Proteazy oznacza się natomiast w jednostkach USP lub tyrozynowych (TU), które określają ilość uwolnionych peptydów wykrywanych spektrofotometrycznie.
Amylaza trzustkowa standaryzowana jest w jednostkach DU (Dextrinizing Units), opartych na szybkości hydrolizy skrobi.
Takie ujednolicenie parametrów aktywności umożliwia porównanie poszczególnych preparatów
i precyzyjne dostosowanie do m.in. masy ciała oraz zawartości tłuszczu w posiłku. W praktyce to właśnie aktywność enzymu, a nie jego masa jest kluczowym parametrem warunkującym jego działanie.
Enzymy trawienne stanowią złożony i precyzyjnie regulowany układ biokatalityczny, umożliwiający efektywne wykorzystanie składników pokarmowych. Ich aktywność zależy od właściwego pH
w poszczególnych segmentach przewodu pokarmowego, integralności błony śluzowej oraz prawidłowej funkcji trzustki, która pozostaje głównym źródłem enzymów proteolitycznych, lipolitycznych i amylolitycznych.
Z perspektywy farmaceuty kluczowe jest precyzyjne określenie potrzeb pacjenta i dobór odpowiedniego preparatu enzymatycznego. W tym kontekście coraz większe znaczenie mają enzymy pochodzenia mikrobiologicznego, których zwiększona stabilność i odporność na zmienne warunki przewodu pokarmowego pozwala na skuteczne uzupełnienie diety oraz dostosowanie do różnorodnych wymagań pacjentów.
*Artykuł sponsorowany. Partnerem artykułu jest Medezin. Treść ma charakter edukacyjny.
Wykładowca: Lek. med. Dawid Wiącek
Wykładowca: Prof. dr hab. n. med. Joanna Narbutt
Wykładowca: mgr farm. Anna Brandys